Quanto ao destino

Essa classificação é dada em relação ao destino tomado pelo aminoácido quando o grupo amina é excretado do corpo na forma de uréia(mamíferos), amônia(peixes) e ácido úrico(Aves e répteis).

Destino cetogênico
Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para qualquer fase do Ciclo de Krebs na forma de Acetil coenzima A ou outra substância.
Destino glicogênico
Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para a via glicolítica.

Ocorrência

Os aminoácidos alfa ( cerca de vinte ) são constituintes de todas as proteínas e peptídeos, portanto, de toda a matéria viva.
Todos os aminoácidos constituintes das proteínas são alfa aminoácidos. As proteínas são alfa-polímeros formados por alfa-aminoácidos. Alguns autores relatam que para formar uma proteína é necessário uma cadeia com mais de 50 aminoácidos. Uma cadeia formada por dois alfa aminoácidos é um dipeptídeo, até 50 alfa-aminoácido um polipeptídeo.
Fixação de nitrogênio
A fonte primária de nitrogênio para os seres vivos é o nitrogênio atmosférico, que tem que ser convertido a uma forma metabolizável como a amônia. Mas só algumas bactérias conseguem converter nitrogênio em amônia. A conversão de nitrogênio a amônia, chamada de fixação de nitrogênio, é feita por um sistema enzimatico complexo, denominado consunitrogenase, que utiliza NADPH como doador de elétrons e só é processado com um mo muito grande de ATP.

Isomeria

Com exceção única da glicina, todos os aminoácidos obtidos pela hidrólise de proteínas em condições suficientemente suaves apresentam atividade óptica. Esses aminoácidos apresentam 4 grupos diferentes ligados ao carbono central, ou seja, esse carbono é assimétrico, assim esse carbono é chamado centro quiral. A existência de um centro quiral permite que esses aminoácidos formem esteroisômeros devido aos diferentes arranjos espaciais ópticamente ativos. Dentre os esteroisômeros existem aqueles que se apresentam como imagem espaculares um do outro sem sobreposição, a estes chamamos enantiômeros. Os enantiômeros podem ser D ou L, sendo essa classificação referente à semelhança com a estrutura do aminoácido D-gliceraldeído e do L-gliceraldeído, respectivamente. Somente os L-aminoácidos são constituintes das proteínas.
Síntese
Todos os aminoácidos são derivados de intermediários da glicólise, do ciclo do ácido cítrico ou das via das pentoses-fosfato. O nitrogênio entra nessas vias através do glutamato. Há uma grande variação no nível de complexidade das vias, sendo que alguns aminoácidos estão a apenas alguns passos enzimáticos dos seus precursores e em outros as vias são complexas, como no caso dos aminoácidos aromáticos. Os aminoácidos podem ser essenciais ou não-essenciais.
Os aminoácidos não-essenciais são mais simples de serem sintetizados e o são pelos próprios mamíferos. Por isso eles não necessariamente precisam estar na alimentação.
Já os aminoácidos essenciais precisam está presentes na dieta, já que não são sintetizados pelos mamíferos.
As biossintéticas de aminoácidos são agrupadas de acordo com a família dos precursores de um deles. Existe a adição a esses precursores do PRPP (fosforribosil pirofosfato).
As principais famílias são:
A do alfa-cetoglutarato que origina o glutamato, a glutamina, a prolina e a arginina.
A do 3-fosfoglicerato de onde são derivados a serina, a glicina e a cisteína.
O oxaloacetato dá origem ao aspartato, que vai originar a asparagina, a metionina, a treonina e a lisina.
O piruvato dará origem a alanina, a valina, a leucina e a isoleucina.



Obtenção

Hidrólise de proteínas
As proteínas são moléculas formadas por até milhares de aminoácidos unidos por ligações peptídicas (que ocorre entre a carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro). Essas ligações podem ser quebradas por hidrólise produzindo uma mistura complexa de aminoácidos.
Síntese
Síntese de Hoffmann, síntese de Strecker e síntese de Gabriel são métodos sintéticos para a obtenção de alfa-aminoácidos.

Ionização

Os aminoácidos são substâncias anfóteras, ou seja, pode atuar como ácidos ou como bases.
Existem 2 grupos ácidos fracos ionizados, um –COOH e um –NH3 + . Em solução essas duas formas estão em equilíbrio protônico. R-COOH e R-NH3 +, representam a forma protonada ou ácida, parceiras nesse equilíbrio. E as formas R-COO- e R-NH2 são as bases conjugadas.
Assim, dependendo do meio, os aminoácidos podem atuar como ácidos(protonado, podendo doar prótons), neutros(a forma protonada e a forma receptora de prótons em equilíbrio) e base (base conjugada do ácido correspondente, ou seja, perdeu prótons, e agora é receptora deles).
Os aminoácidos reagem com o ácido nitroso produzindo nitrogênio e um hidroxi-acido. A aplicação desta reação é a determinação da dosagem de aminoácidos,no sangue, medindo-se o o volume de nitrogênio produzido (método de Slyke).
Na putrefação dos organismos, certas enzimas reduzem os aminoácidos em aminas como a putrescina e a cadaverina.


Propriedades

Organolépticas: Incolores. A maioria de sabor adocicado.
Físicas: Sólidos com solubilidade variável em água. Apresentam atividade óptica por apresentarem carbono assimétrico, em geral,na forma levógira. A glicina é solúvel em água e não apresenta atividade óptica
Químicas: O grupo carboxílico (-COOH) na molécula confere ao aminoácido uma caracteristica ácida e o grupo amino (-NH2) uma caracteristica básica. Por isso, os aminoácidos apresentam um caráter anfótero, ou seja, reagem tanto com ácidos como com bases formando sais orgânicos.
Curva de titulação

É muito comum o uso da titulação através da adição ou remoção de prótons para se descobrir características dos compostos. Para aminoácidos essas características também são evidentes. Os valores dessa curva variam entre os aminoácidos. Porém esta tem algumas características em comum.
No início da curva observa-se que os grupos dos aminoácidos carboxilo e amino estão completamente protonados. Com a titulação o grupo carboxílico vai liberar prótons. Durante essa liberação é evidenciado um ponto onde a concentração desse doador de prótons é igual à concentração do íon dipolar desse aminoácido, ponto de inflexão, correspondente a pH igual a pK (medidor da tendência de ceder prótons) do grupo protonado que não está sendo titulado.
O ponto onde se observa o fim da liberação de prótons por parte do carboxilo é o ponto isoelétrico, pI, esse ponto possui um pH caraterístico, onde se observa todo o aminoácido como íon dipolar, ou seja, a carga total é igual a zero. Com a continuação da titulação, o próton do grupo NH3+ será liberado. Também se observa um ponto de inflexão nessa segunda parte da curva de titulação.

Outros aminoácidos

Ácido β-aminopropiônico (β-alanina): aminoácido natural componente do ácido pantotênico (vitamina do grupo B).
Aminoácidos ômega
Ácido ω-aminocapróico: aminoácido sintético usado na fabricação de fibras sintéticas e de plásticos.
"Aminoácidos" nocivos